FCUP desenvolve enzima capaz de degradar plástico de calçado desportivo

Num laboratório da Faculdade de Ciências da Universidade do Porto, investigadores conseguiram fazer algo que parecia improvável: criaram uma enzima capaz de comer plástico. Não o plástico de garrafas ou sacos — o material mais fácil de reciclar — mas o poliuretano das espumas que acolchoam sapatos desportivos, colchões, esponjas de cozinha. Esse tipo de plástico é notoriamente resistente. A equipa liderada por Pedro Paiva, com colaboração de Rosie Graham da Universidade de Aarhus, na Dinamarca, conseguiu não apenas identificar uma enzima natural com essa capacidade, mas modificá-la geneticamente para torná-la ainda mais voraz. Os resultados foram publicados na revista Chem Catalysis e representam um passo concreto numa direção que a indústria de reciclagem há muito persegue.

Tudo começou com uma bactéria chamada Chelatococcus composti, encontrada em amostras de composto orgânico dinamarquês. Dentro dela estava a enzima CCPUR1, que já possuía a capacidade de degradar poliuretano. Mas os investigadores da FCUP, integrados no projeto En'Zync — um consórcio financiado com cerca de sete milhões de euros pela Novo Nordisk Foundation — queriam melhorar essa capacidade. Utilizaram supercomputadores da rede europeia EuroHPC para simular como a enzima interage com o plástico, mapeando cada movimento molecular. A ideia era simples em conceito, complexa em execução: se conseguissem alterar a estrutura da enzima, talvez conseguissem criar um encaixe ainda mais perfeito entre a proteína e o substrato de plástico.

O trabalho envolveu modificar o código genético da bactéria, substituindo aminoácidos específicos por outros maiores, capazes de preencher melhor os espaços vazios entre a enzima e o material plástico. Depois de múltiplas tentativas, a equipa chegou a uma versão mutante com resultados notáveis. Cortaram pedaços de sola de sapato real e colocaram-nos numa solução contendo a enzima modificada. Ao fim de três dias, o material tinha sido degradado em cerca de 1,4%, dividindo-se em fragmentos menores e potencialmente reutilizáveis. Não é uma percentagem espetacular à primeira vista, mas o contexto importa: isto aconteceu sem qualquer pré-processamento do plástico, sem temperaturas extremas, sem pressões elevadas.

A vantagem das enzimas em processos de reciclagem reside precisamente nessa moderação. As tecnologias convencionais de reciclagem de poliuretano exigem condições severas — altas temperaturas, altas pressões — e frequentemente envolvem compostos químicos nocivos ou tóxicos para o ambiente. Uma enzima funciona à temperatura ambiente, em condições suaves, e o objetivo final é decompor o material até aos seus componentes fundamentais, que possam depois ser reutilizados para produzir novo poliuretano. Atualmente, esses componentes são sintetizados quimicamente em fábricas, num processo que carrega riscos ambientais.

Pedro Paiva sublinhou a importância do que conseguiram: uma demonstração inicial de que é possível degradar poliuretano com enzimas sem necessidade de processamento prévio. Rosie Graham, da Universidade de Aarhus, realçou o poder das enzimas como ferramentas. E Paiva acrescentou um detalhe que revela a satisfação da equipa — nem sempre a investigação computacional encontra validação experimental direta, mas desta vez conseguiram. O que simularam nos supercomputadores funcionou no mundo real, com pedaços de sapato e uma enzima modificada.

O próximo passo é claro: melhorar ainda mais a eficiência desta enzima mutante e descobrir novas variantes capazes de degradar outros tipos de plástico. A equipa está consciente de que 1,4% em três dias é apenas um começo. Mas é um começo que funciona, que é mensurável, que aponta para um futuro onde os resíduos plásticos de produtos do quotidiano possam ser reciclados de forma mais limpa e eficiente. O trabalho continua, e a próxima geração de enzimas pode estar já em desenvolvimento.